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Biochimie des ribonucléoprotéines
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Biochimie des ribonucléoprotéines 

Au cours des dernières années, il est clairement apparu que les ARN jouaient à l’intérieur des cellules un rôle encore plus important que ce que l’on avait envisagé jusqu’ici; ces molécules sont non seulement la courroie de transmission de l’information génétique, mais peuvent aussi réguler elles-mêmes l’expression des gènes. Toutes ces espèces d’ARN partagent entre elles le fait qu’elles s’assemblent, à la suite de la transcription, pour former des complexes de ribonucléoprotéines (RNP) afin d’être modifiées, transformées et transportées vers leur destination finale à l’intérieur de la cellule. Toutefois, cette maturation se fait pour chacune de ces espèces d’ARN par des voies différentes définies par des facteurs de transformation spécifiques. Ces facteurs forment des sous-groupes précis de protéines qui s’associent de façon dynamique à chaque espèce d’ARN afin de définir la séquence des étapes de maturation. La coordination de ce processus et des diverses étapes d’assemblage tout comme leur dynamique spatiotemporelle n’ont toujours pas été complètement élucidées.

Les ribosomes constituent la machinerie de traduction des protéines. Ils sont donc essentiels à toute cellule. Ce rôle leur confère un grand impact sur le fonctionnement et la croissance normale d’une cellule. On a pu démontrer que des modifications, des transformations et des assemblages défectueux étaient liés à des anomalies de la croissance et de la division des cellules de levure, mais également à certaines maladies chez l’homme et la souris. La biogenèse des ribosomes fait appel à environ 200 protéines qui ne transforment que trois types d’ARN différents, en raison de l’immense complexité d’une transformation et d’un assemblage corrects des précurseurs des ARNr. Ceci requiert un assemblage parallèle des protéines ribosomales, un bon timing des réarrangements structuraux en fonction des étapes du processus. On croit que l’agencement de divers facteurs facilite toutes ces étapes et rend possible le déroulement précis des événements. Bien qu’un grand nombre de protéines participant à la maturation des ribosomes et de leurs complexes associés aient été identifiées, le portrait dynamique plus large de l’assemblage des ribosomes reste encore mystérieux, car ces complexes ne nous donnent qu’une image statique d’un seul sous-complexe ou d’une population de sous-complexes.

In recent years, it has become clear that RNAs play an even more significant role within cells than previously thought; they are not only the conveyer of genetic information, but can themselves be regulators of gene expression. All of these RNA species share the fact that, after transcription, they assemble into ribonucleoprotein (RNP) complexes to get modified, processed and transported to their final destination within the cell. However, for each of these RNA species, this maturation occurs by a different pathway defined by very specific processing factors. These factors form discrete subsets of proteins that associate with each species of RNA in a dynamic fashion to define the order of maturation events. The coordination of processing and assembly events but also the spatiotemporal dynamics of the steps involved is still not well understood.

Ribosomes are the protein translation machinery and therefore essential to every cell. In this role, they have a profound effect on the correct function and growth of a cell, and incorrect modification, processing and assembly has been linked to defects in growth and division in yeast cells, but also to specific diseases in humans and mice. Ribosome biogenesis involves ~200 proteins to process only three different RNAs, due to the enormous complexity of correct pre-rRNA processing and assembly. This entails concurrent assembly of ribosomal proteins, correct timing of processing steps with structural rearrangements. The association of different factors is believed to facilitate all these steps and ensure the exact timing of events. Despite the identification of a large number of proteins involved in ribosome maturation and their associated complexes, the larger, dynamic picture of ribosome assembly still remains unclear, as these complexes represent only a static picture of one or a population of sub-complexes.

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